Lorsque la protéine est extraite de cellules brisées, des protéases peuvent être libérées, qui doivent être rapidement inhibées pour empêcher la dégradation des protéines. Lors du processus d’extraction des protéines, des inhibiteurs de protéase doivent être ajoutés pour empêcher la protéolyse. L'inhibiteur de protéase fait généralement référence à une substance qui se lie à certains groupes du centre actif des molécules de protéase, de sorte que l'activité de la protéase diminue, voire disparaît, mais ne dénature pas la protéine enzymatique. La sensibilité des différentes protéases aux différentes protéines est différente, il est donc nécessaire d'ajuster la concentration des différentes protéases. Étant donné que la solubilité de l'inhibiteur de protéase dans le liquide est extrêmement faible, il convient de prêter une attention particulière au fait que l'inhibiteur de protéase soit entièrement mélangé dans le tampon afin de réduire la précipitation de l'inhibiteur de protéase. La pepstantine A peut inhiber les protéases acides telles que la pepsine, l'angiotensine, la collagénase, la cathepsine D et la chymosine.